Alpha-Amylase

Alpha-Amylase ist eine spezielle Art von Enzym, das im menschlichen Verdauungstrakt produziert wird und für den Prozess der Aufspaltung in einzelne Bestandteile komplexer Kohlenhydrate verantwortlich ist.

Amylase im Blut tritt nach der Synthese dieses Proteins in den Speicheldrüsen und in der Bauchspeicheldrüse auf. Dieses Enzym wird über die Nieren aus dem Körper ausgeschieden. Überschüssige Amylase-Spiegel im Blut sind am häufigsten mit akuten oder chronischen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse, der Gallenblase und ihrer Kanäle verbunden.

Indikationen für einen biochemischen Bluttest auf Amylase

Wenn die Werte der Alpha-Amylase im Blut erhöht sind, kann dies ein Zeichen sein:

  • Exazerbationen der Gallensteinkrankheit;
  • Pankreatitis
  • fokale Pankreasnekrose;
  • Migration von Steinen in der Gallenblase und ihren Kanälen;
  • Mukoviszidose;
  • Speicheldrüsenerkrankungen.

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ALLGEMEINE REGELN FÜR DIE VORBEREITUNG DER BLUTANALYSE

Für die meisten Studien wird empfohlen, morgens auf leeren Magen Blut zu spenden. Dies ist besonders wichtig, wenn eine dynamische Überwachung eines bestimmten Indikators durchgeführt wird. Das Essen kann sowohl die Konzentration der untersuchten Parameter als auch die physikalischen Eigenschaften der Probe direkt beeinflussen (erhöhte Trübung - Lipämie - nach dem Verzehr von fetthaltigen Lebensmitteln). Bei Bedarf können Sie nach 2-4 Stunden Fasten tagsüber Blut spenden. Es wird empfohlen, kurz vor der Blutentnahme 1-2 Gläser stilles Wasser zu trinken. Dies hilft, die für die Studie erforderliche Blutmenge zu sammeln, die Blutviskosität zu verringern und die Wahrscheinlichkeit der Gerinnselbildung im Reagenzglas zu verringern. Es ist notwendig, körperliche und emotionale Belastungen auszuschließen und 30 Minuten vor der Studie zu rauchen. Blut für die Forschung wird aus einer Vene entnommen.

Amylase - was es ist: der Spiegel eines Enzyms in Blut und Urin

Der Aufschlussprozess ist eine mechanische und chemische Verarbeitung von Lebensmitteln. Komplexe organische Substanzen, die eine Person mit der Nahrung erhält, werden in einfache Bestandteile zerlegt. Diese biochemischen Reaktionen finden unter Beteiligung von Verdauungsenzymen statt, die Katalysatoren sind. Das Amylaseenzym sorgt für den Abbau komplexer Kohlenhydrate. Sein Name kommt von "Amilon", was aus dem Griechischen übersetzt "Stärke" bedeutet..

Amylase-Funktionen

Der Abbau von Kohlenhydraten erfolgt in der Mundhöhle und im Zwölffingerdarm. Amylase ist ein Verdauungsenzym, das Polysaccharide in Oligosaccharide und dann in Monosaccharide zerlegt. Mit anderen Worten, unter Einwirkung des Wirkstoffs zerfallen komplexe Kohlenhydrate (z. B. Stärke) in einfache Bestandteile (z. B. Glukose). Eine kleine Menge der Substanz wird von Speicheldrüsen, Darm, Leber, Nieren, Lunge, Fettgewebe und Eileitern produziert. Die Bauchspeicheldrüse scheidet den größten Teil des Enzyms aus.

Polysaccharidmoleküle haben eine komplexe Struktur, die vom Dünndarm schlecht absorbiert wird. Der Prozess der Verdauung komplexer Kohlenhydrate (Polysaccharide) unter Einwirkung von Amylase beginnt, wenn Lebensmittel in den Mund gelangen. Daher müssen stärkehaltige Lebensmittel (Kartoffeln, Reis, Brot) sorgfältig gekaut werden, um sie gut mit Speichel zu befeuchten. Dies erleichtert ihre Verdauung durch den ersten Teil des Dünndarms erheblich. Unter dem Einfluss von Amylase wird der Metabolismus komplexer Kohlenhydrate beschleunigt, deren Absorption verbessert..

Das Enzym hat mehrere Namen - α-Amylase, Diastase, Pankreas. Es gibt Sorten: Alpha, Beta, Gamma. Der menschliche Körper synthetisiert nur Alpha-Amylase. Dies ist ein häufiger Indikator für das Verdauungsenzym. Pankreas-Amylase unterscheidet sich davon. Es wird von der Bauchspeicheldrüse produziert, die sich auf die endokrinen Drüsen bezieht. Seine Hormone und Enzyme gelangen nicht nur in den Darm, sondern auch ins Blut. Eine biochemische Analyse von Blut (oder Urin) bestimmt zwei Indikatoren: Pankreas und α-Amylase.

Α-Amylase-Assay

Verletzungen von Stoffwechselprozessen, Entzündungen unterschiedlicher Herkunft führen zu Veränderungen der Blutzusammensetzung. Die Blutamylase wird hauptsächlich bei Verdacht auf akute oder chronische Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse) bestimmt. Anfälle der Krankheit gehen mit Schmerzen im Nabelbereich, Übelkeit, Erbrechen und Fieber einher. Abweichungen von den Normen des Enzymspiegels verursachen Tumore, Steine ​​in den Pankreasgängen.

Enzymindizes sind bei Diabetes mellitus, Hepatitis, Mumps (Mumps), dem Entzündungsprozess der Bauchhöhle (oder Peritonitis) beeinträchtigt. Zur biochemischen Analyse am Morgen wird venöses Blut auf magerem Magen entnommen. Um am Vorabend zuverlässige Ergebnisse zu erzielen, dürfen Sie keine scharfen und fetthaltigen Lebensmittel oder Alkohol essen. Es ist notwendig, physische und emotionale Überlastung auszuschließen.

Bei normaler Verdauung enthält der flüssige Teil des Blutes etwa 60% Alpha-Amylase und 40% Pankreas. Die Enzymaktivität wird durch die Tageszeit beeinflusst. Amylase ist nachts weniger aktiv, so dass Liebhaber von Nachtmahlzeiten ein hohes Risiko haben, an Pankreatitis zu erkranken. Für die Diagnose von Pathologien ist die Bestimmung des Enzymspiegels in Plasma und Serum von entscheidender Bedeutung. Pankreas-Amylase wird über die Nieren ausgeschieden, daher werden mit Hilfe der Analyse Manifestationen einer Pankreatitis im späten Stadium aufgedeckt.

Venöses Blut für Forschungszwecke wird innerhalb einer Stunde ins Labor geschickt. Zur Bestimmung des Enzymspiegels wurde unannehmbar langes Leerlaufmaterial benötigt. In Abwesenheit von Analysebedingungen nach Trennung des Gerinnsels wird das Serum eingefroren und später getestet. Die Methoden zur Bestimmung des Enzyms unterscheiden sich und hängen vom verwendeten Reagenz ab. Daher enthält das Analyseformular Informationen zu den festgelegten Indikatoren und akzeptablen Standards.

Der diagnostische Wert ist die Dynamik des Enzymspiegels. In bestimmten Stadien der Krankheit kann sich die Enzymmenge in 6-12 Stunden um das 30-fache erhöhen. Nach einem akuten Zustand normalisieren sich die Indikatoren innerhalb von 2-6 Tagen. Wenn die Enzymindizes 5 Tage lang hoch bleiben, zeigen sie das Fortschreiten des Entzündungsprozesses und das hohe Risiko an, eine totale Pankreasnekrose zu entwickeln.

Amylase Norm

Ein biochemischer Bluttest auf den Gehalt des Enzyms wird von jedem biochemischen Labor durchgeführt. Es zeigt den Gehalt an herkömmlichen Einheiten des Verdauungsenzyms in 1 Liter Blut. Die Konzentration der Substanz hängt vom Alter des Patienten ab. Die Norm des Enzyms im Blut hängt nicht vom Geschlecht ab:

Erhöhte oder verringerte Alpha-Amylase im Blut - Ursachen und Behandlung

Um Magen-Darm-Erkrankungen zu diagnostizieren, verschreiben Ärzte viele Studien, von denen eine eine biochemische Blutuntersuchung ist. In diesem Fall konzentrieren sich Spezialisten auf den Indikator für Amylase. In Abwesenheit von Abweichungen überschreitet sein Wert nicht die Norm.

Eine Zunahme oder Abnahme der Alpha-Amylase weist auf verschiedene Probleme im Verdauungssystem hin.

Was ist Amylase in einem biochemischen Bluttest??

Amylase ist ein Enzym der Glycosylhydrolasegruppe, das vom Körper synthetisiert wird. Der Hauptteil wird von der Bauchspeicheldrüse produziert. Eine kleine Menge des Enzyms wird von anderen inneren Organen sowie Speicheldrüsen synthetisiert..

Amylase ist aktiv am Kohlenhydratstoffwechsel beteiligt. Die Hauptfunktion des Enzyms ist die Regulation des Verdauungssystems, der Abbau von Stärke und deren Umwandlung in eine assimilierbare Substanz.

Das Enzym wird in zwei Typen unterteilt:

  • Alpha-Amylase. Ein anderer Name ist Speichelamylase. Dies ist ein Enzym, das in den Speicheldrüsen und der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird. Der Verdauungsprozess hängt von seiner Konzentration ab..
  • Pankreas-Amylase. Dies ist Teil der Alpha-Amylase. Ein solches Enzym wird nur in der Bauchspeicheldrüse synthetisiert. Es wirkt sich direkt auf den Verdauungsprozess im Zwölffingerdarm aus..

Amylase wird nicht nur von der Bauchspeicheldrüse synthetisiert, sondern auch Teil des Pankreassafts. Hier ist sie aktiv am Abbau komplexer Substanzen beteiligt..

Wenn wir sagen, dass sich das Enzym im Bluttest zeigt, zeigt seine Abweichung von der Norm verschiedene Pathologien des Magen-Darm-Trakts an.

Ursachen für erhöhte Alpha-Amylase im Blut

Wenn die Konzentration von Alpha-Amylase im Blut erhöht ist, kann dies auf die Entwicklung einer Pankreatitis hinweisen. Der Enzymspiegel ist signifikant höher als normal.

Es kommt vor, dass bei Pankreatitis die Alpha-Amylase nicht zunimmt oder ansteigt, sondern leicht ansteigt. Dies liegt daran, dass der Schweregrad der Pathologie die Konzentration des Enzyms nicht beeinflusst.

Wenn die Weichteile der Bauchspeicheldrüse weitgehend zerstört werden, ist der Hauptteil der Zellen der Alpha-Amylase gebrochen. Aus diesem Grund darf bei Pankreatitis der Enzymspiegel seinen Normalwert nicht überschreiten.

Wenn eine Pankreatitis in chronischer Form diagnostiziert wird, steigt zunächst die Amylasekonzentration an, aber aufgrund der Zerstörung der Weichteile normalisiert sich der Gehalt der Substanz.

Wichtig! Wenn sich während einer Verschlimmerung der Pankreatitis mit ausgeprägten Symptomen der Pathologie herausstellt, dass der Enzymspiegel nicht erhöht ist, ist die Prognose für den Patienten enttäuschend. Dieser Zustand weist auf eine signifikante Zerstörung des Weichgewebes der Bauchspeicheldrüse hin.

Es gibt andere Gründe für den Anstieg der Alpha-Amylase im Blut:

  • Onkologische Pathologie der Bauchspeicheldrüse bösartiger Natur. Kopfkrebs dieses Organs wird normalerweise diagnostiziert. Wenn es diese Krankheit ist, die eine Erhöhung der Konzentration des Enzyms verursacht hat, wird die Norm viermal überschritten.
  • Diabetes mellitus jeglicher Art. Diese Pathologie ist durch Stoffwechselstörungen gekennzeichnet. Falscher Verbrauch des Enzyms. Infolgedessen beginnt die Bauchspeicheldrüse, mehr Alpha-Amylase zu synthetisieren, und ihre Konzentration steigt an.
  • Nierenversagen. Hier kommt es zu einer Störung der Aktivität dieses inneren Organs und dadurch zu einer Verzögerung des Enzyms im Blut, was zu einer Abweichung von der Norm nach oben führt.
  • Peritonitis. Mit einer solchen Krankheit verschlechtert sich das Wohlbefinden des Patienten. Die Bauchspeicheldrüse leidet ebenfalls, wodurch eine erhöhte Menge an Alpha-Amylase zu synthetisieren beginnt.
  • Mumps. Dies ist eine Pathologie, die in akuter Form abläuft. Am häufigsten leiden Kinder darunter. In den Speicheldrüsen tritt eine Entzündung auf, die eine Erhöhung der Konzentration des Enzyms im Blut hervorruft.
  • In der Gallenblase und in den Kanälen vorhandene Steine.

Weitere Gründe für die Zunahme der Abweichung des Enzyms von der Norm nach oben:

  • Verletzung des Bauches durch mechanische Beanspruchung - Schock, Sturz und mehr;
  • Pathologien, bei denen Mikroamylase im Blut auftritt;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • die vierte Art von Herpesvirus;
  • Darmverschluss;
  • Komplikationen nach einer Bauchoperation;
  • Unterernährung;
  • instabiler emotionaler Hintergrund;
  • Alkoholmissbrauch;
  • bestimmte Medikamente einnehmen.

Wie man die Blutamylase senkt?

Um die Amylase im Blut zu reduzieren, muss die Ursache für den Konzentrationsanstieg ermittelt werden. Dies kann nur ein Arzt nach Durchführung geeigneter Studien tun. Basierend auf ihnen stellt er eine Diagnose und verschreibt eine Therapie. Nach einer Behandlung nimmt die Amylase auf einen akzeptablen Wert ab.

Die Einhaltung einer speziellen Diät wird dazu beitragen, die Abnahme der Enzymkonzentration zu beschleunigen:

  • Ausschluss von fetthaltigen, gebratenen, würzigen und geräucherten Lebensmitteln von der Ernährung;
  • Weigerung, Alkohol zu trinken, Mehl und schwarzen Kaffee zu verwenden;
  • bevorzugte Kochmethoden sind Dämpfen oder Backen;
  • Einschränkung von proteinhaltigen und ballaststoffreichen Lebensmitteln;
  • Nicht verhungern oder übertragen;
  • Es wird empfohlen, das Essen 5-6 Mal am Tag in kleinen Portionen zu sich zu nehmen.

Die folgenden Maßnahmen werden auch dazu beitragen, die Normalisierung der Amylase im Blut zu beschleunigen:

  • Einhaltung der Bettruhe;
  • Vermeidung übermäßiger körperlicher Anstrengung;
  • eine volle Nachtruhe, deren Dauer mindestens 8 Stunden betragen sollte;
  • Ablehnung schädlicher Abhängigkeiten.

Dies sind sekundäre Maßnahmen zur Stabilisierung der Amylase-Spiegel. Die Hauptsache ist, die Ursache für die Erhöhung der Konzentration zu beseitigen. Zu diesem Zweck wird empfohlen, den vom Arzt verordneten Therapieverlauf einzuhalten.

Normalerweise basiert die Behandlung auf der Einnahme von Medikamenten. Die Dosierung und Dauer der Therapie wird vom Arzt festgelegt. Jede unabhängige Behandlung und Kursänderung kann unerwünschte Folgen für den Patienten haben..

Alpha-Amylase im Blut gesenkt: Ursachen

Wenn eine biochemische Analyse eine niedrige Blutamylase ergab, können die Ursachen folgende sein:

  • die Zeit nach der Operation zur Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Erhöhung der Cholesterinkonzentration im Blut;
  • Toxikose während der Schwangerschaft;
  • Hepatitis in akuter oder chronischer Form;
  • Hepatose;
  • Leberpathologie;
  • Mukoviszidose;
  • Fehlfunktion der Bauchspeicheldrüse;
  • Pankreasnekrose;
  • Thyreotoxikose;
  • Herzinfarkt.

Die Norm der Amylase im Blut bei Erwachsenen

Da zwei Arten von Amylase isoliert werden, ist die Norm für jede Art von Enzym unterschiedlich. Forschungslabors setzen ihre Indikatoren. Sie können von den allgemein anerkannten Werten abweichen, jedoch in geringem Umfang..

Es hängt alles von den Reagenzien ab, die in der Analyse verwendet werden. Aus diesem Grund geben Sie neben den Ergebnissen der Studie die im Labor festgelegten Standards an.

Die Norm der Amylase im Blut von Frauen

Der normale Alpha-Amylase-Spiegel im Blut von Frauen liegt zwischen 24 und 125 Einheiten / l.

  • Solche Indikatoren sind charakteristisch für Alter von 2 bis 70 Jahren. Die Norm der Alpha-Amylase im Blut von Frauen über 70 Jahren liegt im Bereich von 30 bis 16 Einheiten / l.
  • Die normale Rate an Pankreas-Amylase beträgt 50 Einheiten / Liter. Der Wert ist für alle Kinder nach 12 Monaten relevant und bleibt bis zum Lebensende bestehen.

Amylase-Norm bei Männern

Die Norm der Amylase im Blut bei Männern unterscheidet sich nicht vom Normalwert des Enzyms im Blut bei Frauen, d.h. Die Werte müssen genau gleich sein.

Warum kann ein Kind die Amylase im Blut eines Kindes erhöht haben??

Ursachen für einen Anstieg der Blutamylase bei einem Kind:

  • Pankreatitis
  • Peritonitis;
  • Schweinchen;
  • Erkrankungen der inneren Organe;
  • erhöhte Zuckerkonzentration;
  • Pathologie der Bauchspeicheldrüse;
  • die Verwendung von Medikamenten auf Hormonbasis.

Wenn die Blutuntersuchung ergab, dass das Kind eine erhöhte Amylasekonzentration aufweist, sollten Sie einen Arzt konsultieren. Nur ein Spezialist kann den Grund ermitteln, der die Änderung des Enzymspiegels beeinflusst hat. Der Spezialist wird auch die entsprechende Behandlung verschreiben..

Es wird empfohlen, die Amylase-Spiegel einmal jährlich zu analysieren. Dies wird dazu beitragen, gastrointestinale Pathologien rechtzeitig zu identifizieren und im Anfangsstadium der Entwicklung zu beseitigen..

Amylase-Urin

Urinamylase - ein Indikator für die Bauchspeicheldrüse. Dies ist ein Proteinenzym, das Kohlenhydrate abbaut. Ein Anstieg der Urinamylase weist auf eine Entzündung der Bauchspeicheldrüse hin.

Indikationen für die Urinanalyse auf Amylase

Das Amylaseenzym wird vom Speichel und der Bauchspeicheldrüse produziert. Es zerlegt Kohlenhydrate von Lebensmitteln in kleine Partikel, die vom Körper leicht aufgenommen werden. Amylase im Urin wird Diastase oder Pankreas-Alpha-Amylase genannt.

Indikationen für die Untersuchung der Amylase im Urin sind Symptome, die auf eine Schädigung der Bauchspeicheldrüse hinweisen:

  • Blähungen, platzende Schmerzen;
  • erhöhte Gasbildung;
  • abwechselnder Durchfall und Verstopfung;
  • Übelkeit und Erbrechen nach dem Essen;
  • Nähen, Schmerzen auf der linken Seite drücken;
  • Veränderung der Fäkalien - fettig, glänzend, reichlich, mit unangenehmem Geruch.

Bei Patienten mit chronischer Pankreatitis, Diabetes mellitus, Nierenerkrankungen und bösartigen Tumoren wird regelmäßig eine Urin-Amylase-Analyse durchgeführt..

Urinanalyse auf Amylase

Bei der allgemeinen Urinanalyse wird die Alpha-Amylase nicht bestimmt, dies ist eine separate Studie. Der Diastasegehalt wird in einer einzelnen oder täglichen Portion Urin bewertet. Um eine tägliche Portion zu sammeln, benötigen Sie eine große. Am Morgen uriniert der Patient in der Toilette und führt alle nachfolgenden Urinierungen in den Behälter durch. Am nächsten Tag wird das gesammelte Biomaterial an das Labor geliefert..

Der Anstieg der Amylase im Urin ist kurzfristig. Der Enzymspiegel beginnt zum Zeitpunkt der Verschlimmerung der Krankheit anzusteigen und erreicht einen Tag nach Auftreten der Symptome seinen Maximalwert. Dann fällt es innerhalb einer Woche auf normale Zahlen ab. Im Blut bleibt ein Anstieg der Amylase noch weniger bestehen - 1-2 Tage.

Regeln für das Sammeln von Urin für Amylase

Eine Urinanalyse auf Amylase umfasst die Herstellung von:

  • Verzichten Sie am Vorabend der Studie auf die Verwendung von Kohlenhydraten und Alkohol.
  • den Gebrauch von Medikamenten ausschließen, wenn dies nicht möglich ist - um den behandelnden Arzt vor den eingenommenen Medikamenten zu warnen;
  • Frauen wollen während der Menstruation keinen Urin sammeln;
  • Zum Sammeln der Analyse sollte ein steriler Behälter entnommen werden.
  • Der Urin eines Kindes wird im Urinal eines Kindes gesammelt.

Blut und Urin für Alpha-Amylase werden morgens auf nüchternen Magen gesammelt. Sie müssen das Material sofort ins Labor bringen, der Urin sollte warm sein. In kaltem Urin wird das Enzym zerstört und das Ergebnis wird verzerrt.

Normale Alpha-Amylase-Werte im Urin

Amylase wird gleichzeitig im Blut und im Urin bestimmt. Im Blut ist der Gehalt des Enzyms viel geringer als im Urin. Die Tabelle zeigt die Amylase-Normen von Urin und Blut bei Erwachsenen und Kindern.

AlterAmylase-Norm im Urin
NeugeboreneDie Norm bei Kindern unter einem Monat liegt bei 10-64 Einheiten / Liter
Kinder unter 15 JahrenDiastase 20-120 U / Liter
Erwachsene Männer und FrauenBei Erwachsenen im Urin beträgt die Diastaserate 20-124 Einheiten / Liter
Ältere MenschenDiastase 20-100 U / Liter

Das Ergebnis der Urin-Amylase-Analyse hängt nicht vom Geschlecht ab. Der niedrigste Spiegel des Enzyms ist bei Neugeborenen und älteren Menschen. Die Normen bei Erwachsenen sind die gleichen.

Symptome einer erhöhten Alpha-Amylase im Urin

Die Alpha-Amylase im Urin ist bei akuten Pankreaserkrankungen dramatisch erhöht. In diesem Fall treten folgende Symptome auf:

  • Schmerzen auf der linken Seite, Rücken;
  • Übelkeit und Erbrechen;
  • Durchfall;
  • hohes Fieber.

Bei chronischen Erkrankungen, Pathologien anderer Organe, ist die Konzentration von Alpha-Amylase geringer. Die Person leidet unter mäßigen, ziehenden Schmerzen auf der linken Seite, Übelkeit, Appetitlosigkeit und instabilem Stuhl.

Bei Mumps oder Mumps sind die Speicheldrüsen betroffen. Die Krankheit wird durch ein Virus verursacht. Es beginnt akut mit einem Temperaturanstieg. Dann vergrößern sich die Speicheldrüsen und werden schmerzhaft - zuerst auf einer Seite, dann wird die Läsion bilateral. Eine Person fühlt Durst, trockenen Mund. Pankreatitis bei Mumps ist normalerweise asymptomatisch und kann nur durch Bestimmung von Urin und Blutamylase bestätigt werden.

Diastase kann mit Peritonitis wachsen. Dies ist eine akute Entzündung der Bauchhöhle infolge von Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Perforation eines Geschwürs oder einer Wunde am Bauch. Die Hauptsymptome sind Fieber, Erbrechen und Bauchschmerzen..

Bei einer Cholezystitis ist eine Person besorgt über Schmerzen im rechten Hypochondrium. Sie erscheinen nach dem Essen, körperliche Aktivität, haben einen durchdringenden Charakter. Mit der Verschlimmerung der Cholezystitis sind die Schmerzen krampfhaft und intensiv. Die Haut wird gelb, der Urin wird dunkler und der Kot heller.

Magengeschwür, begleitet von starken Magenschmerzen. Der Schmerz schneidet in der Natur. Perforation eines Geschwürs - Bruch der Magenwand und Freisetzung seines Inhalts in die Bauchhöhle. Der Zustand ist lebensbedrohlich.

Maligne Tumoren der Bauchspeicheldrüse haben lange Zeit keine ausgeprägten Symptome. Eine Person verliert Gewicht, verliert ihren Appetit. Vage Bauchschmerzen, Übelkeit, instabiler Stuhl treten auf.

Mit erhöhter Amylase im Urin wächst das Blutenzym nicht immer. Ein gleichzeitiger Anstieg von Blut und Urin auf hohe Zahlen weist auf eine akute Pankreatitis hin. Wenn die Diastase nur im Urin wächst, bedeutet dies, dass eine Person eine Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis oder eine Erkrankung der Nieren und der Leber hat.

Mukoviszidose ist eine angeborene Krankheit, bei der alle exokrinen Drüsen nicht richtig funktionieren. Sie scheiden viel Schleim aus. Dies ist besonders gefährlich für die Lunge - die Bronchien sind vollständig durch Schleim blockiert. Eine Person muss ständig Antibiotika einnehmen.

Was bedeutet hohe Amylase im Urin?

Eine übermäßige Ausscheidung von Alpha-Amylase durch die Nieren wird als Amylazurie bezeichnet. Erhöhte Alpha-Amylase-Spiegel in Urin und Blut weisen auf eine akute Pankreatitis hin. Bei chronischen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse gelangt eine kleine Menge des Enzyms ins Blut, sodass Sie sich auf die Amylase im Urin konzentrieren müssen.

Einige Medikamente erhöhen den Spiegel des Enzyms:

  • Geburtenkontrolle;
  • Kortikosteroide;
  • harntreibend.

Ein hoher Diastase-Spiegel wird nicht nur bei Pankreatitis beobachtet. Amylazurie tritt auf, wenn:

  • Cholezystitis;
  • Verschlimmerung eines Magengeschwürs oder Perforation eines Geschwürs;
  • Pankreastumoren;
  • Mumps;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Pankreasverletzungen;
  • Mukoviszidose.

Eine Abweichung des Indikators von der Norm um mehrere Einheiten ist nicht mit der Krankheit verbunden. Solche Schwankungen sind zulässig, wenn eine Person viel Kohlenhydrat isst und Sport treibt. Bei schwangeren Frauen werden leichte Schwankungen beobachtet. Der kurzfristige Anstieg des Indikators wird in der postoperativen Phase ermittelt.

Ein stetig erhöhter Diastasegehalt bei Frauen weist auf eine chronische Entzündung der Fortpflanzungsorgane hin.

Was bedeutet niedrige Amylase im Urin?

Eine niedrige Amylase im Urin weist auf eine unzureichende enzymatische Aktivität der Bauchspeicheldrüse hin. Dies ist ein Zeichen der Organzerstörung. Dieser Zustand wird als Pankreasnekrose bezeichnet. Extrem schwerwiegender Zustand, der in den meisten Fällen zum Tod führt. Pankreasnekrose hat normalerweise einen alkoholischen Ursprung.

Die Amylase im Urin nimmt mit Leberzirrhose und Leberkrebs, der Bildung von krebsartigen Tumormetastasen in der Leber und Erkrankungen der Schilddrüse ab. Das im Urin definierte Amylaseenzym spiegelt die Funktion der Bauchspeicheldrüse wider. Seine Zunahme zeigt eine akute Entzündung des Organs an, und eine Abnahme zeigt eine unzureichende enzymatische Funktion an. Der Indikator ändert sich auch mit Erkrankungen der Nieren, der Blase oder anderer Organe. Eine Änderung der Diastase kann nicht zur Beurteilung der Krankheit verwendet werden. Sie müssen die Symptome und Daten aus anderen Tests berücksichtigen.

Biochemischer Bluttest, Blutenzyme. Amylase, Lipase, ALT, AST, Lactatdehydrogenase, alkalische Phosphatase - Zunahme, Abnahme. Ursachen von Verstößen, Transkriptanalyse.

Bei einem biochemischen Bluttest wird häufig die Bestimmung der Enzymaktivität verwendet. Was sind Enzyme? Ein Enzym ist ein Proteinmolekül, das den Fluss biochemischer Reaktionen im menschlichen Körper beschleunigt. Das Synonym für Enzym ist der Begriff Enzym. Derzeit werden beide Begriffe in derselben Bedeutung wie Synonyme verwendet. Eine Wissenschaft, die die Eigenschaften, Struktur und Funktionen von Enzymen untersucht, wird jedoch als Enzymologie bezeichnet..

Überlegen Sie, was diese komplexe Struktur ausmacht - das Enzym. Das Enzym besteht aus zwei Teilen - dem eigentlichen Proteinteil und dem aktiven Zentrum des Enzyms. Der Proteinteil heißt Apoenzym und das aktive Zentrum heißt Coenzym. Das gesamte Molekül des Enzyms, dh ein Apoenzym plus ein Coenzym, wird als Holoenzym bezeichnet. Apoenzym wird immer ausschließlich durch ein Protein mit Tertiärstruktur dargestellt. Eine Tertiärstruktur bedeutet, dass eine lineare Kette von Aminosäuren in eine Struktur komplexer räumlicher Konfiguration umgewandelt wird. Coenzym kann durch organische Substanzen (Vitamin B6, B1, B12, Flavin, Häm usw.) oder anorganische (Metallionen - Cu, Co, Zn usw.) dargestellt werden. Tatsächlich wird die Beschleunigung der biochemischen Reaktion genau durch Coenzym erzeugt.

Was ist ein Enzym? Wie Enzyme funktionieren?

Die Substanz, auf die das Enzym einwirkt, wird als Substrat bezeichnet, und die Substanz, die aus der Reaktion resultiert, wird als Produkt bezeichnet. Oft werden die Namen von Enzymen durch Hinzufügen des Endes gebildet - die Grundlagen zum Namen des Substrats. Zum Beispiel baut Succinatdehydrogenase Succinat (Bernsteinsäure), Lactatdehydrogenase - Lactat (Milchsäure) usw. ab. Enzyme werden in Abhängigkeit von der Art der Reaktion, die sie beschleunigen, in verschiedene Typen unterteilt. Beispielsweise führen Dehydrogenasen eine Oxidation oder Reduktion durch, Hydrolasen führen die Spaltung einer chemischen Bindung durch (Trypsin, Pepsin - Verdauungsenzyme) usw..

Jedes Enzym beschleunigt nur eine bestimmte Reaktion und arbeitet unter bestimmten Bedingungen (Temperatur, Säuregehalt des Mediums). Das Enzym hat eine Affinität zu seinem Substrat, dh es kann nur mit dieser Substanz arbeiten. Die Erkennung des "eigenen" Substrats erfolgt durch das Apoenzym. Das heißt, der Prozess des Enzyms kann wie folgt dargestellt werden: Das Apoenzym erkennt das Substrat und das Coenzym beschleunigt die Reaktion der erkannten Substanz. Dieses Prinzip der Wechselwirkung wurde als Ligand-Rezeptor-Wechselwirkung oder Key-to-Lock-Wechselwirkung bezeichnet. Das heißt, da ein einzelner Schlüssel für eine Burg geeignet ist, ist auch ein einzelnes Substrat für das Enzym geeignet.

Blutamylase

Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse produziert und ist am Abbau von Stärke und Glykogen zu Glukose beteiligt. Amylase ist eines der an der Verdauung beteiligten Enzyme. Der höchste Amylasegehalt wird in der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen bestimmt..

Es gibt verschiedene Arten von Amylase - α-Amylase, β-Amylase, γ-Amylase, von denen die Bestimmung der α-Amylaseaktivität am häufigsten ist. Die Konzentration dieser Art von Amylase wird im Labor im Blut bestimmt.

Menschliches Blut enthält zwei Arten von α-Amylase - P-Typ und S-Typ. Im Urin sind 65% der α-Amylase vom P-Typ vorhanden, und im Blut sind bis zu 60% vom S-Typ. Α-Amylase vom p-Typ im Urin wird in biochemischen Studien als Diastase bezeichnet, um Verwirrung zu vermeiden.

Die Aktivität von α-Amylase im Urin ist zehnmal höher als die Aktivität von α-Amylase im Blut. Die Bestimmung der Aktivität von α-Amylase und Diastase wird zur Diagnose von Pankreatitis und einigen anderen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse verwendet. Bei chronischer und subakuter Pankreatitis wird die Bestimmung der α-Amylaseaktivität in Zwölffingerdarmsaft verwendet..

Norm der Blutamylase

Name der AnalyseNorm in mccatal / lEinheiten in U / L (U / L)
  • Blutamylaseaktivität
16-30 mccatal / l20-100 Einheiten / l
  • Aktivität der Urindiastase (Amylase)
28-100 mkkatal / lbis zu 1000 Einheiten / l

Erhöhte Blutamylase

Eine Erhöhung der Aktivität der α-Amylase im Blut wird als Hyperamilasämie bezeichnet, und eine Erhöhung der Aktivität der Urindiastase wird als Hyperamilazurie bezeichnet.

Ein Anstieg der Blutamylase wird unter folgenden Bedingungen festgestellt:

  • Zu Beginn der akuten Pankreatitis wird das Maximum 4 Stunden nach Beginn des Anfalls erreicht und fällt 2-6 Tage nach Beginn des Anfalls auf den Normalwert ab (eine Erhöhung der α-Amylaseaktivität ist um das 8-fache möglich).
  • mit Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis (während die Aktivität der α-Amylase um das 3-5-fache zunimmt)
  • in Gegenwart von Tumoren oder Steinen in der Bauchspeicheldrüse
  • akute Virusinfektion - Mumps
  • Alkoholvergiftung
  • Eileiterschwangerschaft
Wenn die Urinamylase erhöht ist?
In den folgenden Fällen entwickelt sich eine Erhöhung der Amylasekonzentration im Urin:
  • bei akuter Pankreatitis eine 10-30-fache Erhöhung der Diastaseaktivität
  • Mit der Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis steigt die Diastaseaktivität um das 3-5-fache
  • Bei entzündlichen Lebererkrankungen wird ein moderater Anstieg der Diastaseaktivität um das 1,5- bis 2-fache beobachtet
  • akute Blinddarmentzündung
  • Cholezystitis
  • Darmverschluss
  • Alkoholvergiftung
  • gastrointestinale Ulkusblutung
  • bei der Behandlung von Sulfadrogen, Morphin, Diuretika und oralen Kontrazeptiva
Mit der Entwicklung einer totalen Pankreasnekrose, eines Pankreaskarzinoms und einer chronischen Pankreatitis kann die Aktivität der α-Amylase nicht zunehmen.

Verminderte Blut- und Urinamylase

Es gibt Körperzustände, bei denen die α-Amylaseaktivität abnehmen kann. Bei schwerer Erbkrankheit - Mukoviszidose - wird eine geringe Aktivität der Urindiastase festgestellt.

Im Blut ist nach einem Anfall einer akuten Pankreatitis mit Pankreasnekrose sowie Mukoviszidose eine Abnahme der α-Amylaseaktivität möglich.

Trotz der Tatsache, dass α-Amylase in Nieren, Leber und Bauchspeicheldrüse vorhanden ist, wird die Bestimmung ihrer Aktivität hauptsächlich zur Diagnose von Pankreaserkrankungen verwendet.

Wie man auf Amylase getestet wird?

Lipase

Die Struktur, Arten und Funktionen der Lipase
Lipase ist eines der Verdauungsenzyme, die am Abbau von Fetten beteiligt sind. Damit dieses Enzym funktioniert, sind Gallensäuren und ein Coenzym namens Colipase erforderlich. Lipase wird von verschiedenen menschlichen Organen produziert - der Bauchspeicheldrüse, der Lunge und den weißen Blutkörperchen.

Der größte diagnostische Wert ist die Lipase, die in der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird. Daher wird die Bestimmung der Lipaseaktivität hauptsächlich zur Diagnose von Pankreaserkrankungen verwendet.

Blutlipaserate

Die Geschwindigkeit der Lipaseaktivität
  • Blutlipaseaktivität
13 - 60U / ml

Wenn die Blutlipase erhöht ist?

Wenn die Blutlipasespiegel niedrig sind?

So bereiten Sie sich auf einen Lipasetest vor?

Um die Aktivität der Lipase zu bestimmen, wird morgens auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene gespendet. In der Nacht zuvor, bevor Sie den Test machen, sollten Sie keine fetthaltigen, würzigen und würzigen Speisen einnehmen. Im Notfall wird Blut aus einer Vene unabhängig von der Tageszeit oder der vorherigen Zubereitung gespendet. Derzeit wird am häufigsten die immunochemische oder enzymatische Methode zur Bestimmung der Lipaseaktivität verwendet. Die enzymatische Methode ist schneller und erfordert weniger Personalqualifikation.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Norm der Blutlaktatdehydrogenase (LDH)

Blut LDH
  • Erwachsene
0,8-4 μmol / h * L.140-350 Einheiten / l
  • Neugeborene
2,0-8 μmol / h * L.400-700 Einheiten / l

Diagnosewert von LDH-Isoformen

Für die Diagnose verschiedener Krankheiten ist die Bestimmung der Aktivität von LDH-Isoformen aussagekräftiger. Beispielsweise wird beim Myokardinfarkt ein signifikanter Anstieg von LDH1 beobachtet. Zur Bestätigung des Myokardinfarkts im Labor wird das Verhältnis LDH1 / LDH2 bestimmt. Wenn dieses Verhältnis größer als 1 ist, hatte die Person einen Myokardinfarkt. Solche Tests sind jedoch aufgrund ihrer hohen Kosten und Komplexität nicht weit verbreitet. Normalerweise wird die Gesamt-LDH-Aktivität bestimmt, die die Summe der Gesamtaktivität aller LDH-Isoformen ist.

LDH bei der Diagnose eines Myokardinfarkts
Berücksichtigen Sie den diagnostischen Wert zur Bestimmung der Gesamtaktivität von LDH. Die Bestimmung der LDH-Aktivität wird zur späten Diagnose eines Myokardinfarkts verwendet, da sich 12 bis 24 Stunden nach dem Anfall eine Zunahme seiner Aktivität entwickelt, die bis zu 10 bis 12 Tage auf einem hohen Niveau bleiben kann. Dies ist eine sehr wichtige Tatsache bei der Untersuchung von Patienten, die nach einem Angriff in eine medizinische Einrichtung aufgenommen wurden. Wenn die Zunahme der LDH-Aktivität unbedeutend ist, handelt es sich um einen Infarkt mit kleinem Fokus. Wenn die Zunahme der Aktivität langfristig ist, bedeutet dies einen ausgedehnten Herzinfarkt. Bei Patienten mit Angina pectoris ist die LDH-Aktivität in den ersten 2-3 Tagen nach dem Anfall erhöht.

LDH bei der Diagnose von Hepatitis
Die Aktivität von Gesamt-LDH kann bei akuter Hepatitis zunehmen (aufgrund einer Zunahme der Aktivität von LDH4 und LDH5). In diesem Fall nimmt die Aktivität von LDH im Serum in den ersten Wochen der Ikterusperiode, dh in den ersten 10 Tagen, zu.

Norm LDH bei gesunden Menschen:

Möglicherweise eine Zunahme der LDH-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) nach körperlicher Anstrengung, während der Schwangerschaft und nach Einnahme von Alkohol. Koffein, Insulin, Aspirin, Acebutolol, Cephalosporine, Heparin, Interferon, Penicillin und Sulfonamide bewirken ebenfalls eine Erhöhung der LDH-Aktivität. Daher muss bei der Einnahme dieser Medikamente die Möglichkeit einer erhöhten LDH-Aktivität berücksichtigt werden, was nicht auf das Vorhandensein pathologischer Prozesse im Körper hinweist.

Ursachen für erhöhten LDH-Blutspiegel

So übergeben Sie eine Analyse zu LDH?

Alaninaminotransferase (ALT, ALAT)

Norm Alanin Aminotransferase (ALT / ALAT) Blut

Norm ALT / AlAt
  • für Männer
bis 40U / L.
  • für Frauen
bis zu 32U / L.


Eine Erhöhung der ALT-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) kann durch die Verwendung bestimmter Medikamente (Antibiotika, Barbiturate, Medikamente, Antitumormittel, orale Kontrazeptiva, nichtsteroidale entzündungshemmende Medikamente, Dicumarine, Echinacea, Baldrian), starke körperliche Anstrengung und Verletzungen verursacht werden. Eine hohe ALT-Aktivität wird auch bei Jugendlichen während der Phase intensiven Wachstums beobachtet..

ALT bei der Diagnose von Lebererkrankungen
Bei der Diagnose pathologischer Zustände des Körpers ist eine Erhöhung der ALT-Aktivität ein spezifisches Zeichen für eine akute Lebererkrankung. Eine Zunahme der ALT-Aktivität im Blut wird 1 bis 4 Wochen vor dem Auftreten der Krankheitssymptome und 7 bis 10 Tage vor dem Auftreten des maximalen Bilirubinspiegels im Blut festgestellt. Die Zunahme der ALT-Aktivität bei akuten Lebererkrankungen beträgt das 5- bis 10-fache. Die erhöhte Aktivität von ALT über einen langen Zeitraum oder ihre Zunahme in den späteren Stadien der Krankheit weist auf den Beginn einer massiven Lebernekrose hin.

Gründe für hohe ALAT (ALAT)

Bei Vorhandensein solcher Pathologien wird eine hohe ALT-Aktivität im Blut festgestellt:

  • akute Hepatitis
  • Zirrhose
  • Verschlussikterus
  • Verabreichung von hepatotoxischen Arzneimitteln (zum Beispiel einige Antibiotika, Bleisalzvergiftung)
  • großer Tumorverfall
  • Leberkrebs oder Lebermetastasen
  • Verbrennungskrankheit
  • ausgedehnter Myokardinfarkt
  • traumatische Schädigung des Muskelgewebes
Bei Patienten mit Mononukleose, Alkoholismus, Steatose (Hepatose), die sich einer Herzoperation unterzogen haben, kann auch ein leichter Anstieg der ALT-Aktivität beobachtet werden..

Bei schweren Lebererkrankungen (schwere Leberzirrhose, Lebernekrose) wird bei einer Verringerung der Anzahl aktiver Leberzellen sowie eines Mangels an Vitamin B6 eine Abnahme der ALT-Aktivität im Blut beobachtet.

So bestehen Sie eine Analyse zu ALT (ALAT)?

Aspartataminotransferase (AST, AsAT)

Norm Aspartat Aminotransferase (AST / AsAT)

Höhere Werte der AST-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) sind bei übermäßiger Muskelbelastung möglich, wenn bestimmte Medikamente eingenommen werden, z. B. Echinacea, Baldrian, Alkohol, große Dosen Vitamin A, Paracetamol, Barbiturate, Antibiotika usw..

Norm AST / AsAt
  • für Männer
15-31U / L.
  • für Frauen
20-40U / L.

Die AST-Serumaktivität steigt mit dem Myokardinfarkt 4-5-mal an und bleibt dies 5 Tage lang. Wenn die Aktivität von AST auf einem hohen Niveau gehalten wird und nicht innerhalb von 5 Tagen nach dem Anfall abnimmt, deutet dies auf eine schlechte Prognose für einen Patienten mit Myokardinfarkt hin. Wenn das Blut immer noch eine erhöhte Enzymaktivität aufweist, deutet diese Tatsache auf eine Ausdehnung der Infarktzone hin.

Mit Nekrose oder Schädigung der Leberzellen steigt auch die AST-Aktivität. Darüber hinaus ist der Grad der Schädigung umso größer, je höher die Aktivität des Enzyms ist.

Warum Aspartataminotransferase (AST, AsAT) erhöht ist?

In den folgenden Fällen ist eine Zunahme der Blut-AST-Aktivität vorhanden:

  • Hepatitis
  • Lebernekrose
  • Zirrhose
  • Alkoholismus
  • Leberkrebs und Lebermetastasen
  • Herzinfarkt
  • Erb- und Autoimmunerkrankungen der Muskulatur (Duchenne-Myodystrophie)
  • Mononukleose
  • Hepatose
  • Cholestase
Es gibt immer noch eine Reihe von pathologischen Zuständen, bei denen auch eine Zunahme der AST-Aktivität auftritt. Solche Zustände umfassen - Verbrennungen, Verletzungen, Hitzschlag, Vergiftung mit giftigen Pilzen..

Eine niedrige AST-Aktivität wird bei einem Mangel an Vitamin B6 und dem Vorliegen einer ausgedehnten Leberschädigung (Nekrose, Zirrhose) beobachtet..

Die Klinik verwendet die Bestimmung der AST-Aktivität jedoch hauptsächlich zur Diagnose von Schäden an Herz und Leber. Unter anderen pathologischen Bedingungen ändert sich auch die Aktivität des Enzyms, seine Änderung ist jedoch nicht spezifisch und stellt daher keinen hohen diagnostischen Wert dar.

Ritis-Koeffizient. Wie man Herzinfarkt von Leberschaden unterscheidet

Zur Differentialdiagnose von Leber- oder Herzschäden wird der De-Ritis-Koeffizient verwendet. Der De-Ritis-Koeffizient ist das Verhältnis der AST / ALT-Aktivität, das normalerweise 1,3 beträgt. Ein Anstieg des De-Ritis-Koeffizienten über 1,3 ist charakteristisch für einen Myokardinfarkt, und ein Rückgang unter 1,3 ist bei Lebererkrankungen festzustellen.

Alkalische Phosphatase (alkalische Phosphatase)

Norm der alkalischen Blutphosphatase

  • Erwachsene
30-90U / L.
  • Jugendliche
bis zu 400U / L.
  • schwanger
bis zu 250U / L.
Die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut gesunder Menschen (physiologischer Anstieg) nimmt mit einer Überdosierung von Vitamin C-, Calcium- und Phosphormangel in der Nahrung, oralen Kontrazeptiva, Hormonen Östrogen und Progesteron, Antibiotika, Sulfonamiden, Magnesia, Omeprazol, Ranitidin usw. zu..

Alkalische Phosphatase bei der Diagnose von Leber- und Gallenwegserkrankungen
Die Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase bei Verdacht auf eine Lebererkrankung ist hochspezifisch und diagnostisch. Bei obstruktivem Ikterus tritt eine 10-fache Erhöhung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut gegenüber der Norm auf. Die Definition dieses Indikators wird zur Laborbestätigung dieser besonderen Form von Gelbsucht verwendet. In geringerem Maße tritt eine Zunahme der alkalischen Phosphataseaktivität bei Hepatitis, Cholangitis, Colitis ulcerosa, bakteriellen Darminfektionen und Thyreotoxikose auf.

Die Bedeutung der alkalischen Phosphatase bei Knochenerkrankungen und Traumatologie
Alkalische Phosphatase ist ein Markerenzym der Osteosynthese, dh die Aktivität steigt bei Knochenerkrankungen oder Tumormetastasen im Knochen sowie bei der Heilung von Frakturen.

Gründe für einen Anstieg der alkalischen Phosphatase

Ursachen für niedrigalkalische Phosphatase

So erhalten Sie einen alkalischen Phosphatasetest?

Um die Aktivität der alkalischen Phosphatase zu bestimmen, wird morgens auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene entnommen. Die Einhaltung einer speziellen Diät ist nicht erforderlich. Es ist darauf zu achten, dass einige Arzneimittel die Aktivität der alkalischen Phosphatase verringern oder erhöhen können. Daher muss ein Arzt konsultiert werden, ob es sich lohnt, die Verwendung dieser Arzneimittel für einen kurzen Zeitraum einzustellen. In modernen Labors wird die Enzymaktivität anhand der Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion bewertet. Diese Methode weist eine hohe Spezifität, Einfachheit und Zuverlässigkeit auf und erfordert keinen großen Zeitaufwand für die Analyse.

Also untersuchten wir die Hauptenzyme, deren Aktivität bei der biochemischen Analyse von Blut bestimmt wird. Es ist zu beachten, dass die Diagnose nicht nur auf den Daten von Laborindikatoren beruhen kann, sondern dass Anamnese, Klinik und Daten anderer Untersuchungen berücksichtigt werden müssen. Daher sollten die oben genannten Daten zur Konsultation verwendet werden. Wenn jedoch Anomalien festgestellt werden, konsultieren Sie einen Arzt.

Biochemischer Bluttest - Normen, Wert und Interpretation von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

Die Website enthält Referenzinformationen nur zu Informationszwecken. Die Diagnose und Behandlung von Krankheiten sollte unter Aufsicht eines Spezialisten erfolgen. Alle Medikamente haben Kontraindikationen. Fachberatung erforderlich!

Nachfolgend betrachten wir, was jeder Indikator der biochemischen Analyse von Blut sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Stärkefutter in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist Speichelamylase ein S-Typ und die Bauchspeicheldrüse ist ein P-Typ, aber beide Arten von Enzymen sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist eine Zählung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerwiegender Anomalien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Pankreasreizung führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für eine Vielzahl von Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut im Rahmen einer biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

  • Verdacht oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Mumps (Speicheldrüsenerkrankung);
  • Akute Bauchschmerzen oder ein Trauma des Abdomens;
  • Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
  • Verdacht oder zuvor festgestellte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Blutamylaseaktivität bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 bis 125 U / l (16 bis 30 mccal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres liegt die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf die geringe Amylase-Produktion aufgrund der geringen Menge an stärkehaltiger Nahrung in der Ernährung eines Babys zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
  • Zyste oder Tumor der Bauchspeicheldrüse;
  • Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Kommissuren usw.);
  • Makroamylasämie
  • Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
  • Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
  • Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
  • Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
  • Nierenversagen;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
  • Thrombose der Gefäße des Mesenteriums des Darms;
  • Bruch eines Aortenaneurysmas;
  • Operation oder Verletzung der Bauchorgane;
  • Bösartige Neubildungen.

Eine Abnahme der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut (Werte nahe Null) kann auf folgende Krankheiten hinweisen:
  • Pankreasinsuffizienz;
  • Mukoviszidose;
  • Die Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis;
  • Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
  • Thyreotoxikose (ein hoher Spiegel des Schilddrüsenhormons im Körper);
  • Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (AlAT)

Alaninaminotransferase (AlAT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. AlAT wirkt in den Zellen, daher ist normalerweise sein Gehalt und seine Aktivität in Geweben und Organen höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von AlAT im Blut ansteigt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die höchste ALAT-Aktivität in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur beobachtet wird, deutet ein Anstieg des aktiven Enzyms im Blut auf eine Schädigung genau dieser angegebenen Gewebe hin.

Die ausgeprägteste Aktivität von AlAT im Blut nimmt mit der Schädigung der Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein geringfügig geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

Angesichts der Rolle und der Organe, in denen AlAT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten ein Hinweis auf die Bestimmung der Aktivität eines Enzyms im Blut:

  • Jede Lebererkrankung (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
  • Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
  • Muskelpathologie;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Untersuchung potenzieller Blutspender und Organe;
  • Screening auf Personen, die aufgrund einer Exposition gegenüber Virushepatitis möglicherweise an Hepatitis erkrankt sind.

Normalerweise sollte die Aktivität von AlAT im Blut bei erwachsenen Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 Einheiten / Liter und bei Männern weniger als 41 Einheiten / Liter betragen. Bei Kindern unter einem Jahr beträgt die normale Aktivität von AlAT weniger als 54 U / l, 1–3 Jahre alt - weniger als 33 U / d, 3–6 Jahre alt - weniger als 29 U / l, 6–12 Jahre alt - weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen im Alter von 12 bis 17 Jahren beträgt die normale Aktivität von AlAT weniger als 24 Einheiten / Liter und bei Jungen im Alter von 12 bis 17 Jahren weniger als 27 Einheiten / Liter. Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die Aktivität von AlAT normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen.

Eine Erhöhung der ALAT-Aktivität im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Schwellung oder Lebermetastasen, alkoholische Leberschäden usw.);
  • Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Myokarddystrophie;
  • Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
  • Schock;
  • Hypoxie;
  • Trauma oder Nekrose (Tod) von Muskeln jeglicher Lokalisation;
  • Myositis;
  • Myopathie
  • Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
  • Nierenversagen;
  • Präeklampsie;
  • Filariasis;
  • Einnahme von Lebertoxika.

Eine Erhöhung der ALAT-Aktivität im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Die Endstadien des Leberversagens;
  • Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
  • Verschlussikterus.

Aspartataminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (AsAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt AsAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AsAT ist wie AlAT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die AcAT-Konzentration in Geweben normal, die höher sind als im Blut. Die höchste Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in weißen und roten Blutkörperchen beobachtet. Wenn die Aktivität von AsAT im Blut zunimmt, deutet dies auf die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf hin, die auftritt, wenn Organe mit einer großen Menge AsAT beschädigt werden. Das heißt, die Aktivität von AsAT im Blut nimmt mit Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AsAT-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

  • Leber erkrankung
  • Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
  • Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Untersuchung potenzieller Blutspender und Organe;
  • Untersuchung von Personen, die mit Patienten mit Virushepatitis in Kontakt stehen;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von AsAT bei erwachsenen Männern weniger als 47 U / l und bei Frauen weniger als 31 U / l. Die AsAT-Aktivität bei Kindern variiert normalerweise je nach Alter:
  • Kinder unter 83 Jahren / Liter;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 Einheiten / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 Einheiten / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 Einheiten / l;
  • Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 Einheiten / Liter, Mädchen - weniger als 25 Einheiten / Liter;
  • Jugendliche über 17 Jahre - wie bei erwachsenen Frauen und Männern.

Eine Zunahme der Aktivität von AcAT im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
  • Kardiogener oder toxischer Schock;
  • Lungenthrombose;
  • Herzinsuffizienz;
  • Skelettmuskelerkrankungen (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
  • Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehnte Verletzungen, Verbrennungen, Nekrose);
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hitzschlag;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
  • Pankreatitis
  • Alkoholkonsum;
  • Nierenversagen;
  • Bösartige Neubildungen;
  • Hämolytische Anämie;
  • Große Thalassämie;
  • Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, rote Blutkörperchen, weiße Blutkörperchen (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus) geschädigt sind;
  • Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
  • Darmverschluss;
  • Laktatazidose;
  • Legionärskrankheit;
  • Maligne Hyperthermie (Fieber);
  • Niereninfarkt;
  • Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
  • Vergiftung durch giftige Pilze;
  • Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

Eine Abnahme der Aktivität von AcAT im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Schwere und massive Schädigung der Leber (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
  • Das letzte Stadium des Leberversagens.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT) wird auch als Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGTP) bezeichnet und ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionsfähigkeit vor, beispielsweise in Epithelzellen der Gallenwege, Lebertubuli, Nierentubuli, Ausscheidungsgängen der Bauchspeicheldrüse, Bürstensaum des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität normalerweise im Blut gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, die erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder bei der Einnahme von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Schädigung dieses bestimmten Organs genau zu bestimmen, insbesondere wenn andere Tests nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AsAT und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch die Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung des erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität die hohen Werte von AsAT und alkalischer Phosphatase durch Leberschäden verursacht werden. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AsAT und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie der Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zum Nachweis von Pathologie oder Leberschäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

  • Diagnose und Überwachung von Leber- und Gallenwegserkrankungen;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
  • Identifizierung von Metastasen in der Leber mit bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Beurteilung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
  • Beurteilung der Leber bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von GGT im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 Einheiten / ml und bei Männern weniger als 61 Einheiten / ml. Die normale GGT-Aktivität im Serum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:
  • Kleinkinder bis 6 Monate - weniger als 204 Einheiten / ml;
  • Kinder 6 bis 12 Monate - weniger als 34 Einheiten / ml;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 Einheiten / ml;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 23 Einheiten / ml;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 Einheiten / ml;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 Einheiten / ml, Mädchen - weniger als 33 Einheiten / ml;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - als Erwachsene.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut muss berücksichtigt werden, dass die Aktivität des Enzyms umso höher ist, je höher das Körpergewicht einer Person ist. Bei schwangeren Frauen ist die Aktivität von GGT in den ersten Wochen der Schwangerschaft verringert.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

  • Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Gallensteine, Tumoren und Lebermetastasen);
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Pankreatitis (akut und chronisch);
  • Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
  • Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
  • Die Verwendung von alkoholischen Getränken;
  • Lebertoxische Medikamente.

Säurephosphatase (CF)

Säurephosphatase (CF) ist ein Enzym, das am Metabolismus von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den roten Blutkörperchen festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da sich das Enzym in den Zellen befindet. Dementsprechend wird eine Zunahme der Enzymaktivität während der Zerstörung reicher Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf beobachtet. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut nachgewiesenen sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Und bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus der Leber, den roten Blutkörperchen und den Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms Erkrankungen der Prostata bei Männern sowie die Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Myelom, Paget-Krankheit, Gaucher-Krankheit, Nimann-Peak-Krankheit usw.) bei beiden Geschlechtern nachweisen kann..

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheiten bei Männern und bei Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (vorzugsweise 6 bis 7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.) durchgeführt werden sollte.. Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass eine Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, Fingeruntersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
  • Paget-Krankheit;
  • Gaucher-Krankheit
  • Nimann-Peak-Krankheit;
  • Myelom;
  • Thromboembolie;
  • Hämolytische Erkrankung;
  • Thrombozytopenie durch Thrombozytenzerstörung;
  • Osteoporose;
  • Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
  • Pathologie der Leber und der Gallenwege;
  • Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Diagnoseverfahren an den Organen des Urogenitalsystems in den letzten 2-7 Tagen (rektale digitale Untersuchung, Sammlung der Prostatasekretion, Koloskopie, Zystoskopie usw.).

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (KFK) wird auch als Kreatinkinase (KK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für den normalen Stoffwechsel sowie für die Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich in Gehirn, Schilddrüse, Gebärmutter und Lunge.

Normalerweise ist eine kleine Menge Kreatinkinase im Blut enthalten, und ihre Aktivität kann mit einer Schädigung der Muskeln, des Myokards oder des Gehirns zunehmen. Kreatinkinase gibt es in drei Geschmacksrichtungen: KK-MM, KK-MV und KK-VV, wobei KK-MM eine Unterart des Enzyms aus den Muskeln ist, KK-MV eine Unterart aus dem Myokard und KK-MV eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind im Blut 95% der Kreatinkinase die KK-MM-Unterarten, und die KK-MV- und KK-VV-Unterarten werden in Spuren bestimmt. Derzeit beinhaltet die Bestimmung der Kreatinkinaseaktivität im Blut eine Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

  • Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
  • Muskelerkrankungen (Myopathie, Myodystrophie usw.);
  • Erkrankungen des Zentralnervensystems;
  • Schilddrüsenerkrankung (Hypothyreose);
  • Verletzungen
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität je nach Alter normalerweise die folgenden Werte an:
  • Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
  • 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 Einheiten / l;
  • 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 Einheiten / l;
  • 3-6 Jahre - weniger als 150 Einheiten / l;
  • 6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 Einheiten / Liter und Mädchen - weniger als 155 Einheiten / Liter;
  • 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 Einheiten / Liter, Mädchen - weniger als 125 Einheiten / Liter;
  • Über 17 - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Chronische Herzerkrankungen (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
  • Trauma oder Operation am Herzen und anderen Organen;
  • Akute Hirnschädigung;
  • Koma;
  • Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehnte Verletzungen, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
  • Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
  • Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
  • Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
  • Lungenembolie;
  • Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
  • Tetanus;
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hunger;
  • Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
  • Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
  • Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata und der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Langer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Bewegungsmangel);
  • Dünne Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, Untereinheit von MV (KFK-MV)

Die KFK-MV-Kreatinkinase-Unterart kommt ausschließlich im Myokard vor, im Blut ist sie normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird mit der Zerstörung der Zellen des Herzmuskels, dh mit einem Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag während des normalen Verlaufs des Prozesses der Wiederherstellung der Herzmuskulatur kehrt die Aktivität von CPK-MV zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der KFK-MV-Aktivität zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. In Anbetracht der Rolle und Lage von KFK-MV wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Herzinfarkt einer Lunge oder einem schweren Anfall von Angina pectoris gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von KFK-MV im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 Einheiten / l.

Eine Zunahme der KFK-MV-Aktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheit;
  • Zustände nach Verletzungen, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
  • Chronische Herzerkrankungen (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
  • Lungenembolie;
  • Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Dystrophie, Trauma, Operation, Verbrennungen);
  • Schock;
  • Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Lactat zu Pyruvat liefert und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt im normalen Blut und in den Zellen fast aller Organe vor, aber die größte Menge des Enzyms ist in Leber, Muskeln, Myokard, roten Blutkörperchen, weißen Blutkörperchen, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise bei der Zerstörung von Zellen beobachtet, in denen sie in großen Mengen enthalten sind. Eine hohe Enzymaktivität ist also charakteristisch für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der roten Blutkörperchen.

Dementsprechend sind die folgenden Zustände oder Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut:

  • Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
  • Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
  • Hämolytische Anämie;
  • Myopathie
  • Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
  • Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die LDH-Aktivität im Blut erwachsener Männer und Frauen 125 bis 220 Einheiten / l (bei Verwendung einiger Reagenziensätze kann die Norm 140 bis 350 Einheiten / l betragen). Bei Kindern variiert die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter und ist wie folgt:
  • Kinder unter 450 Jahren / Liter;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 Einheiten / l;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren - weniger als 280 Einheiten / l;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - als Erwachsene.

Eine Zunahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Schwangerschaftszeit;
  • Neugeborene bis zu 10 Lebenstagen;
  • Intensive körperliche Aktivität;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
  • Herzinfarkt;
  • Embolie oder Lungeninfarkt;
  • Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
  • Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
  • Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
  • Akute Pankreatitis;
  • Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Lebertoxische Medikamente (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.) einnehmen, Alkohol trinken.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren liefert. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt die Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Bestandteile zerlegt, die von den Zellen absorbiert werden..

Eine Erhöhung der Blutlipaseaktivität wird am häufigsten durch die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf verursacht. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Blutlipaseaktivität beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut sind:

  • Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
  • Chronische Pankreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Akuten Cholezystitis;
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen;
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Leberzirrhose;
  • Bauchverletzungen;
  • Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Blutlipaseaktivität bei Erwachsenen 8 bis 78 Einheiten / Liter und bei Kindern 3 bis 57 Einheiten / Liter. Bei der Bestimmung der Lipaseaktivität mit anderen Reagenziengruppen beträgt der Normalwert des Indikators bei Erwachsenen weniger als 190 U / l und bei Kindern weniger als 130 U / l.

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
  • Alkoholismus;
  • Gallenkolik;
  • Intrahepatische Cholestase;
  • Chronische Erkrankungen der Gallenblase;
  • Darmstrangulation oder Herzinfarkt;
  • Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen;
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Peritonitis;
  • Mumps mit Schädigung der Bauchspeicheldrüse;
  • Einnahme von Medikamenten, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
  • Überschüssige Triglyceride im Blut aufgrund von Mangelernährung oder erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind die Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Ein Teil des Pepsinogens aus dem Magen gelangt in den systemischen Kreislauf, wo seine Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das die mit der Nahrung verbundenen Proteine ​​abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von den Zellen des Bodens und des Körpers des Magens synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Magenbodens sowie von Pepsinogen II - allen Abschnitten des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Magenbodens hin, die diesen Pepsin-Vorläufer produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis der Pepsinogen II-Spiegel über einen langen Zeitraum innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Bodens und des Körpers des Magens und daher auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da darauf hingewiesen wird, dass die Sekretion von Zellen zu aktiv nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure produziert.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient den Nachweis einer atrophischen Gastritis und ein hohes Risiko für die Entwicklung von Geschwüren und Magenkrebs ermöglicht. Bei einem Koeffizientenwert von weniger als 2,5 handelt es sich also um atrophische Gastritis und ein hohes Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Verhältnis von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus ermöglicht das Verhältnis der Pepsinogenkonzentrationen im Blut, funktionelle Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) von realen organischen Veränderungen im Magen zu unterscheiden. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die diese Untersuchungen aus irgendeinem Grund nicht bestehen können.

Die Bestimmung der Pepsinogenaktivität I und II wird in folgenden Fällen gezeigt:

  • Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
  • Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
  • Identifizierung eines Magengeschwürs und eines Zwölffingerdarmgeschwürs;
  • Erkennung von Magenkrebs;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Behandlung von Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4 - 22 μg / l.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

  • Akute und chronische Gastritis;
  • Zollinger-Ellison-Syndrom;
  • Zwölffingerdarmgeschwür;
  • Alle Bedingungen, bei denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

In den folgenden Fällen wird eine Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:
  • Progressive atrophische Gastritis;
  • Magenkarzinom (Krebs);
  • Addison-Krankheit;
  • Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), die auch als Addison-Birmer-Krankheit bezeichnet wird;
  • Myxödem;
  • Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (CE)

Unter dem gleichen Namen bedeutet "Cholinesterase" normalerweise zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme sind in der Lage, Acetylcholin zu spalten, das ein Mediator in Nervenverbindungen ist. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung eines Nervenimpulses beteiligt und kommt in großen Mengen in Gehirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und roten Blutkörperchen vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine ​​zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, Muskelrelaxantien) eine Langzeitwirkung haben. Dies ist in der Praxis eines Anästhesisten wichtig, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu verhindern. Zusätzlich wird die Aktivität des Enzyms bestimmt, um eine Vergiftung durch Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamate nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität abnimmt. In Abwesenheit einer Vergiftungsgefahr und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen.

Indikationen zur Bestimmung der Cholinesteraseaktivität sind die folgenden Bedingungen:

  • Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Lebererkrankungen;
  • Nachweis einer Vergiftung durch Organophosphorverbindungen (Insektizide);
  • Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Cholinesterase im Blut bei Erwachsenen 3.700 bis 13.200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zum sechsten Monat ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

  • Hyperlipoproteinämie Typ IV;
  • Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
  • Fettleibigkeit;
  • Typ II Diabetes mellitus;
  • Tumoren der Brustdrüsen bei Frauen;
  • Magengeschwür;
  • Bronchialasthma;
  • Exsudative Enteropathie;
  • Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
  • Alkoholismus;
  • Erste Schwangerschaftswochen.

Eine Abnahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:
  • Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
  • Organophosphatvergiftung (Insektizide usw.);
  • Hepatitis;
  • Leberzirrhose;
  • Kongestive Leber vor dem Hintergrund einer Herzinsuffizienz;
  • Lebermetastasen in der Leber;
  • Hepatische Amöbiasis;
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
  • Akute Infektionen;
  • Lungenembolie;
  • Skelettmuskelerkrankungen (Dermatomyositis, Dystrophie);
  • Bedingungen nach Operation und Plasmapherese;
  • Chronisches Nierenleiden;
  • Späte Schwangerschaft;
  • Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Hunger);
  • Peeling-Dermatitis;
  • Myelom
  • Rheuma;
  • Herzinfarkt;
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (alkalische Phosphatase)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester abbaut und am Calcium-Phosphor-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist im Blut ein Teil der alkalischen Phosphatase aus dem Knochen und ein Teil aus der Leber. Normalerweise gelangt ein wenig in den Blutkreislauf der alkalischen Phosphatase und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber.

Die folgenden Zustände und Krankheiten sind Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut:

  • Identifizierung von Leberläsionen, die mit einer Obstruktion der Gallenwege verbunden sind (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
  • Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen sie zerstört werden (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
  • Diagnose von Morbus Paget;
  • Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
  • Darmerkrankung;
  • Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Enzymaktivität aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:
  • Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 Einheiten / Liter, Mädchen - 124 - 440 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 Einheiten / Liter, Mädchen - 108 - 310 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren: Jungen - 90 - 310 Einheiten / Liter, Mädchen - 96 - 295 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 bis 315 Einheiten / Liter, Mädchen - 70 bis 325 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 9 bis 12 Jahren: Jungen - 40 bis 360 Einheiten / Liter, Mädchen - 50 bis 330 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 12 bis 15 Jahren: Jungen - 75 - 510 Einheiten / Liter, Mädchen - 50 - 260 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 15 bis 18 Jahren: Jungen - 52 bis 165 Einheiten / Liter, Mädchen - 45 bis 150 Einheiten / Liter.

Eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Knochenerkrankungen mit erhöhtem Knochenzerfall (Paget-Krankheit, Gaucher-Krankheit, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
  • Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
  • Diffuser giftiger Kropf;
  • Leukämie;
  • Rachitis;
  • Frakturheilungszeit;
  • Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
  • Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine ​​des Gallengangs und der Gallenblase, Tumoren des Gallengangs);
  • Mangel an Kalzium und Phosphaten im Körper (z. B. aufgrund von Hunger oder Unterernährung);
  • Zytomegalie bei Kindern;
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Lungen- oder Niereninfarkt;
  • Frühchen;
  • Drittes Schwangerschaftstrimester;
  • Die Zeit des schnellen Wachstums bei Kindern;
  • Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
  • Lebertoxische Medikamente (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Hypothyreose (Schilddrüsenhormonmangel);
  • Skorbut;
  • Schwere Anämie;
  • Kwashiorkor;
  • Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.12;;
  • Überschüssiges Vitamin D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Kretinismus;
  • Hereditäre Hypophosphatasie;
  • Einnahme bestimmter Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene und orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.

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